solidworks装配体|抑制素α亚基三级结构与其他TGF-β配体的比较

时间：2015-02-20 09:20:44 作者：岳耀敬；刘建斌；郭婷

本文作者：岳耀敬；刘建斌；郭婷婷；郭宪；郭健；孙晓萍；杨博辉；成功正常投稿发表论文到《江苏农业科学》2014年10期,引用请注明来源400期刊网！

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【摘要】：抑制素A和抑制素B是由不同抑制素/激活素β亚基(βA、βB)和结构相似的α亚基组成的同源二聚体,即抑制素A(αβA)、抑制素B(αβB)。利用生物信息学技术对抑制素α亚基(INHα)进行三级结构建模,并利用ClustalW和SPDV软件比较INHα与其他转化生长因子β(TGF-β)超结构家族成员在结构和序列方面的异同。结果表明,激活素(ACT)、骨形成蛋白7(BMP7)、BMP9与typeⅡ受体结合面的核心氨基酸在INHα中不仅在多处发生了突变,而且在空间上也发生了很大位移,因此如果INHα同时与typeⅡ受体在与激活素、BMP7、BMP9的相同位置结合,那么INHα会比激活素与激活素受体ActRⅡ、ActRⅡB的亲和力低。ACTA中几个参与活化素受体样激酶4(ALK4)相互作用的氨基酸在INHα中发生了突变,ACTAα螺旋中极性氨基酸在INHα中被非极性氨基酸所替代,且α螺旋在空间上发生了很大位移,INHα不与ALK4结合。可见,抑制素信号传导机制为:抑制素与Betaglycan高亲和力结合并与ActRⅡ、ActRⅡB、BMPRⅡ形成复合物,但不与ALK4结合,因此将它们与激活素和BMP隔离。
【论文正文预览】：抑制素(inhbin,INH)、激活素(activin,ACT)、骨形成蛋白(bonemorphogeneticproteins,BMP)、转化生长因子-β1(transforminggrowthfactor-beta1,TGF-β1)、TGF-β2、TGF-β3同属TGF-β超家族的生长和分化因子,这个多肽激素家族控制着许多发育和生物学进程,并且对正常的生
【文章分类号】：Q75
【稿件关键词】：抑制素α亚基D结构模拟TGF-β结构特征
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【稿件标题】：solidworks装配体|抑制素α亚基三级结构与其他TGF-β配体的比较
【作者单位】：中国农业科学院兰州畜牧与兽药研究所;
【发表期刊期数】：《江苏农业科学》2014年10期
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